蛋白质谷氨酰胺酶（Protein-glutaminase,PG）是一种新型的脱酰胺酶,它专一性强,特异性高,仅作用于蛋白质侧链中的谷氨酰胺基团,不会导致蛋白质的交联反应或不良风味产生,是一种非常安全有效的蛋白质改性工具酶。PG作用于植物蛋白,可显著提高植物蛋白的溶解性、乳化性、起泡性等诸多性能,扩大植物蛋白在食品领域的应用范围。本研究以解朊金黄杆菌NTG-Q-1032（Chryseobacterium proteolyticum NTG-Q-1032）为对象,建立实验室规模的PG纯化工艺;对PG的基本性质进行探究,并对PG的冻干保护剂配方进行优化;最后,将纯化后的PG作用于小麦面筋蛋白和大豆分离蛋白,研究改性后小麦面筋蛋白和大豆分离蛋白的基本性质,探究其在食品领域的相关应用,为实现工业化奠定基础。主要研究结果如下:解朊金黄杆菌NTG-Q-1032发酵液通过离心、超滤浓缩获得粗酶液后,使用离子交换层析对其进行进一步的分离纯化,文献报道的PG的等电点为10.0,软件预测的PG的等电点为8.48,因此选择阳离子交换层析对其进行纯化处理。以酶活回收率和比酶活为判断依据,对缓冲液p H、缓冲液浓度、上样量、洗脱方法进行阳离子交换层析方法的优化。结果显示,使用Hi Prap SP Sepharose XL16/10强阳离子层析柱,p H为4.5、10 m M的磷酸-柠檬酸缓冲液,线性洗脱分离PG,回收率达到81.34%,PG的比酶活达到15.08 U/mg。随后,使用优化后的方法进行PG样品的制备。首先,建立了发酵液经过离心、超滤浓缩、脱盐、阳离子交换层析四步纯化分离PG的方法,最终酶活回收率为44.51%,比酶活达到15.08 U/mg;其次,建立了发酵液经过离心、超滤浓缩、阳离子交换层析三步纯化分离PG的方法,比酶活达到14.53 U/mg,最终酶活回收率达到65.98%。凝胶过滤层析进一步纯化获得了电泳纯的PG样品,比酶活为26.18 U/mg,最终酶活回收率达到48.84%。将纯化后的PG样品进行冷冻干燥保存,通过正交实验得到PG的最适冻干保护剂配方（W/V）为葡萄糖1%,糊精1%,甘露醇0.25%,在此条件下的PG酶活残留率超过99%。PG酶粉溶解后对其基本性质进行探究。结果显示,PG的相对分子质量为19849.36 Da,等电点为8.45,CBZ-Gln-Gly为PG的最适反应底物,以CBZ-Gln-Gly为底物时测得的最大反应速率为3.065μM·min-1·m L-1,米氏常数为3.03 m M。PG最适反应p H值为6.5,在酸性环境中,酶活性保持在80%以上;最适反应温度为40-60°C之间,在20-50°C的条件下,孵育24 h,酶活保持在80%左右;1m M的Ca2+,10m M的Zn2+,1%的Tween 20、Tween 80、Span?80、Triton X-100、PEG 2000、PEG 4000、PEG 6000对PG有激活作用;Cu2+,Fe3+,PEG1000和SDS对PG有较强的抑制作用;不同浓度的EDTA二钠溶液对PG的影响作用不显著。最后,将PG在小麦面筋蛋白和大豆分离蛋白中进行应用研究。首先,结合Plachett-Burman与响应面优化设计实验得到PG作用于小麦面筋蛋白的最适作用条件为:温度为50°C,p H为7.0,E/S为20 U/g,在此条件下反应24 h,脱酰胺度达到64.18%。随着PG处理时间的增加,小麦面筋蛋白的脱酰胺程度增加,溶解度增加。改性后小麦面筋蛋白溶解度、乳化性、起泡性、持水持油能力都有明显的提高。其中,溶解度最高提高66.30%;乳化性最高提高了7.43倍;起泡性最高提高了2.1倍;持水能力最高提高了2.61倍;持油能力最高提高了1.58倍。添加改性后的小麦面筋蛋白后,戚风蛋糕品质发生变化。其中10-20%的添加量时,蛋糕更富有弹性,更加绵软,截面较平整、组织较细密,蛋糕整体品质提升。其次,结合Plachett-Burman与响应面优化设计实验得到PG作用于大豆分离蛋白的最适作用条件为:温度为50°C,p H为6.0,E/S为40 U/g,在此条件下反应24 h,脱酰胺度达到48.89%。随着PG处理时间的增加,大豆分离蛋白的脱酰胺程度增加,溶解度不断增加。脱酰胺后的大豆分离蛋白溶解度、乳化性、起泡性、持水持油能力都有明显的提高。其中,溶解度最高提高41.12%;乳化性最高提高了1.49倍;起泡性最高提高了4.5倍;持水能力最高提高2.63倍;持油能力最高提高了1.34倍。使用改性大豆分离蛋白部分代替全脂乳粉制作冰淇淋时,改性大豆分离蛋白添加比例较高时,改善效果也更明显。